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Les acides aminés forment des protéines grâce à des liaisons peptidiques. Découvrez ce que sont les protéines, les acides aminés et leur structure, les sources d’acides aminés et la façon dont les acides aminés forment des protéines à l’aide de polypeptides.
Protéines et acides aminés
Les protéines sont une catégorie importante de macromolécules (une très grande molécule composée d’un grand nombre d’atomes) présentes dans notre corps. Environ 20 % de notre corps est constitué de protéines. On trouve des milliers de protéines à l’intérieur d’une seule cellule. Toutes ces protéines diffèrent par leurs structures et leurs fonctions. Les protéines font partie de la catégorie de macromolécules la plus abondante et la plus diverse que l’on trouve dans un système vivant. Elles remplissent un grand nombre de fonctions, dont plusieurs sont essentielles au fonctionnement de la cellule. Voici un tableau regroupant les différents types de protéines et leurs fonctions :
| Rôles des protéines | Types de protéines | Fonctions | Exemples |
|---|---|---|---|
| Structure | Protéines membranaires, protéines du cytosquelette, protéines du tissu conjonctif, protéines des cheveux, des cornes, des appendices, etc. | Fournir un support, une résistance et un cadre structurel | Actine, tubuline, kératine, collagène |
| Signalisation cellulaire | Protéines réceptrices, hormones | Coordination des activités de l’organisme, détection des stimuli et transduction du signal | Adrénaline, insuline, récepteurs couplés aux protéines G |
| Expression et régulation des gènes | Facteurs de transcription, activateurs, répresseurs | Aide à l’expression et à la régulation de l’expression des gènes | Protéine de liaison Tata (TBP), TFIIB, protéines activateurs et répresseurs |
| Immunité | Anticorps | Fournir une immunité contre les infections | IgA, IgG |
| Métabolisme | Enzymes | Faciliter et accélérer les réactions biochimiques impliquées dans les processus métaboliques | Enzymes digestives comme l’amylase, enzymes respiratoires comme l’hexokinase, ATP synthase, etc. |
| Stockage | Protéines de stockage | Stocker des nutriments | Ovalbumine, caséine, ferritine |
| Transport | Protéines de transport, canaux ioniques | Aider au transport des ions ou des molécules | Porines, hémoglobine |
| Mouvement | Protéines contractiles | Aider au mouvement | Actine, myosine |
Malgré l’extrême variation de la fonction et de la structure des protéines, toutes les protéines contiennent les mêmes éléments constitutifs. La plus petite unité de toute protéine, ou l’élément constitutif des protéines, est un acide aminé. Il existe 20 types différents d’acides aminés que l’on trouve dans une cellule, dont les différentes combinaisons donnent une variété de protéines cellulaires. Les protéines que l’on trouve dans le corps diffèrent également beaucoup par leur forme et leur taille. La taille de la protéine peut aller de quelques dizaines d’acides aminés à plusieurs milliers d’acides aminés.
Structure des acides aminés
Les acides aminés sont des molécules organiques qui forment les unités monomères des protéines. Plusieurs types d’acides aminés différents s’associent pour former une protéine. Tous les acides aminés partagent une structure de base composée des éléments suivants :
- Un atome de carbone central (C ; parfois appelé carbone alpha) ;
- Un atome d’hydrogène (H) attaché à l’atome de carbone central ;
- Un groupe carboxyle (COOH) fixé à l’atome de carbone central ;
- Un groupe amino (NH2) attaché à l’atome de carbone central ;
- Une chaîne latérale variable (désignée par R) attachée à l’atome de carbone central.
Crédit photo © Adobe Stock
Ainsi, les quatre valences de chaque atome de carbone central sont occupées par un groupe carboxyle, un atome d’hydrogène, un groupe amino et une chaîne latérale spécifique de chaque acide aminé. Le groupe R unique détermine l’identité de chaque acide aminé. En d’autres termes, la chaîne latérale diffère pour chaque acide aminé. Chaque acide aminé est désigné par une abréviation de trois lettres. Par exemple, l’acide aminé glycine est désigné par l’abréviation Gly. Les 20 acides aminés protéiques sont énumérés dans le tableau ci-dessous (par ordre alphabétique) avec leurs chaînes latérales respectives.
| Acide aminé | Chaîne latérale (R) |
|---|---|
| Alanine (Ala) | CH3 |
| Arginine (Arg) | HN=C(NH2)-NH-(CH2)3 |
| Asparagine (Asn) | H2N-CO-CH2 |
| Acide aspartique (Asp) | HOOC-CH2 |
| Cystéine (Cys) | HS-CH2 |
| Acide glutamique (Glu) | HOOC-(CH2)2 |
| Glutamine (Gln) | H2N-CO-(CH2)2 |
| Glycine (Gly) | H |
| Histidine (His) | NH-CH=N-CH=C-CH2 |
| Isoleucine (Ile) | CH3-CH2-CH(CH3) |
| Leucine (Leu) | (CH3)2-CH-CH2 |
| Lysine (Lys) | H2N-(CH2)4 |
| Méthionine (Met) | CH3-S-(CH2)2 |
| Phénylalanine (Phe) | C6H5-CH2 |
| Proline (Pro) | (CH2)3 |
| Sérine (Ser) | HO-CH2 |
| Thréonine (Thr) | CH3-CH(OH) |
| Tryptophane (Trp) | C6H4-NH-CH=C-CH2 |
| Tyrosine (Tyr) | HO-C6H4-CH2 |
| Valine (Val) | (CH3)2-CH |
Sources d’acides aminés
Notre corps peut synthétiser certains acides aminés, tels que l’alanine, la glycine, la sérine et d’autres encore, et ceux-ci sont appelés acides aminés non essentiels. En revanche, les acides aminés essentiels sont ceux pour lesquels le corps humain ne sait pas fabriquer. En d’autres termes, le corps dépend de sources externes pour ces acides aminés, car il ne peut pas les synthétiser lui-même. La phénylalanine, l’histidine, le tryptophane, la valine, la lysine, la méthionine, l’arginine, la thréonine, l’isoleucine et la leucine sont des exemples d’acides aminés essentiels. Ces acides aminés essentiels sont obtenus à partir d’aliments protéinés tels que :
En principe, les produits animaux contiennent plus d’acides aminés essentiels que les sources végétales. Un aliment contenant tous les acides aminés essentiels est qualifié de protéine complète. Au contraire, les sources de protéines incomplètes manquent d’un ou de plusieurs acides aminés essentiels.
Comment les acides aminés forment-ils les protéines ?
Plusieurs acides aminés se combinent pour former une chaîne polypeptidique. Deux acides aminés s’associent à l’aide d’une liaison chimique appelée liaison peptidique. Lorsque deux acides aminés se combinent à l’aide d’une liaison peptidique, on parle de dipeptide. De même, trois, quatre, cinq, six et sept acides aminés réunis sont appelés respectivement tri-, tétra-, penta-, hexa- et heptapeptide. Une chaîne de quelques acides aminés, environ 2 à 20, est appelée oligopeptide. Lorsque de nombreux acides aminés sont réunis, ils forment un polypeptide. La formation des différents types de peptides est résumée ci-dessous :
| Nombre d’acides aminés | Nombre de liaisons peptidiques | Nomenclature |
|---|---|---|
| 2 ; AA1-AA2 | 1 | Dipeptide |
| 3 ; AA1-AA2-AA3 | 2 | Tripeptide |
| 4 ; AA1-AA2-AA3-AA4 | 3 | Tétrapeptide |
| 5 ; AA1-AA2-AA3-AA4-AA5 | 4 | Pentapeptide |
| Multiple ; AA1-AA2-AA3-AA4————-AAn | Multiple | Polypeptide |
Une protéine est constituée d’une ou plusieurs chaînes polypeptidiques. Chaque chaîne polypeptidique est constituée d’une chaîne de différents acides aminés assemblés dans un ordre spécifique. 20 acides aminés peuvent être disposés selon diverses combinaisons pour former une variété de polypeptides. Les propriétés de la protéine dépendent des caractéristiques chimiques des acides aminés qui composent les polypeptides. La séquence des acides aminés détermine la structure et la fonction d’une protéine. Puisqu’il existe de nombreuses façons possibles d’agencer les 20 acides aminés dans les polypeptides qui forment une protéine, il est possible de créer un grand nombre de protéines cellulaires ayant des structures et des fonctions distinctes.
Quels types de liaisons relient les différents acides aminés entre eux ?
Une liaison peptidique, parfois appelée liaison amide, est un type de liaison chimique qui relie les acides aminés entre eux. Les acides aminés sont combinés par les ribosomes à l’intérieur du cytoplasme de la cellule. Lors de la synthèse des polypeptides, le groupe carboxyle (COOH) d’un acide aminé se lie au groupe amino de l’acide aminé suivant, augmentant ainsi la longueur de la chaîne. La structure des acides aminés confère une certaine orientation des chaînes polypeptidiques en développement. L’extrémité de la chaîne polypeptidique comportant un groupe amino libre est l’extrémité amino ou N-terminale. L’extrémité opposée du même polypeptide possède un groupe carboxyle libre, constituant ainsi l’extrémité carboxyle ou C-terminale.
Réaction de synthèse par déshydratation
La formation des liaisons peptidiques entre les acides aminés est un processus de déshydratation qui s’effectue par la perte d’eau en fin de réaction. Dans cette réaction, le groupe amino d’un acide aminé apporte un hydrogène, tandis que le groupe carboxyle de l’acide aminé voisin apporte un groupe hydroxyle. Les groupes hydrogène et hydroxyle se combinent pour former une molécule d’eau qui est libérée, et une liaison chimique appelée liaison peptidique (-CO-NH-) est formée entre les deux acides aminés. Une telle réaction qui libère des molécules d’eau pendant la synthèse est connue sous le nom de réaction de déshydratation ou de réaction de condensation.
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FAQ
Comment les acides aminés forment-ils les protéines ?
Les acides aminés s’assemblent dans un ordre séquentiel pour former une chaîne polypeptidique. Un ou plusieurs polypeptides forment une protéine.
Comment les acides aminés s’assemblent-ils ?
Les acides aminés sont reliés entre eux par une liaison chimique appelée liaison peptidique. Une liaison peptidique est formée entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino de l’acide aminé voisin.
