Consommer ou non du Gluten, ce réseau de protéines issues majoritairement du blé, est une question extrêmement controversée.
Bien comprendre la structure du Gluten, sa formation, les processus de digestion et les affections que sa consommation peut engendrer nous permettent de mieux savoir comment l’aborder.
Les protéines alimentaires, leur digestion et le rôle de ces apports protéiques
Une protéine est un polymère d’acides aminés : il s’agit de chaînes d’acides aminés reliés entre eux.
Comme des colliers de perles où chaque perle correspondrait à un acide aminé. Les protéines sont constituées de 20 types d’acides aminés différents, tels des colliers constitués de perles de 20 couleurs différentes.
Pendant le processus de digestion, nos enzymes digestives vont séparer ces perles les unes des autres.
- Les protéines de notre alimentation sont ainsi coupées, hydrolysées, libérant ainsi les acides aminés qui se retrouvent sous leur forme libre, tel un collier dont les liens seraient cassés pour libérer les perles.
- Suite à ces processus de digestion, les acides aminés libres seront absorbés au niveau de notre intestin puis transportés par le sang jusqu’aux organes.
- À l’intérieur de nos cellules, pour synthétiser nos protéines corporelles, ces acides aminés seront mis bout à bout dans un ordre dirigé par nos gènes.
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Dans notre organisme nos protéines remplissent d’innombrables fonctions, pour n’en citer que quelques-unes : les anticorps, les hormones, les récepteurs cellulaires ou l’hémoglobine sont des protéines.
C’est pour cette raison que l’apport protéique de notre alimentation est aussi important, les acides aminés que nous assimilons nous permettent de renouveler nos protéines corporelles.
Structure des protéines : les ponts S-S
Les protéines se composent donc d’une ou de plusieurs chaînes d’acides aminés.
De plus dans ces structures de collier de perles, l’acide aminé nommé Cystéine comporte une chaîne latérale qui se termine par un groupement –SH.
Deux cystéines présentes dans la chaîne ont la capacité de s’unir entre elles en formant une liaison S-S.
C’est par exemple le cas dans l’insuline, une protéine composée de deux chaînes d’acides aminés reliés par des ponts S-S.
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Qu’est-ce que le Gluten ? Comment se forme-t-il ?
Le blé et d’autres céréales contiennent des protéines appelées Gliadine et Gluténine.
Lors du processus de panification, lorsque la farine de blé est mélangée avec de l’eau et que l’on laisse reposer la pâte, les protéines Gliadine et Gluténine se lient entre elles avec la formation de ponts S-S : c’est ainsi que se forme le Gluten !
C’est la formation progressive de ce Gluten qui donne la consistance de plus en plus élastique aux pâtes durant le processus de panification.
Le Gluten n’est donc pas une simple protéine, c’est en réalité un énorme réseau de protéines associées entre elles.
Dans ce réseau protéique, de nombreuses unités de Gliadine et de Gluténine sont associées fermement entre elles par des ponts S-S et bien sûr la taille de ce réseau de protéines est de loin supérieur à une protéine conventionnelle.
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C’est la taille du réseau protéique de Gluten qui le rend difficilement attaquable par nos enzymes digestives.
Il sera alors probable que ce méga réseau protéique ne puisse pas être complètement digéré par nos enzymes digestives.
Au lieu que tous les acides aminés qui le composent soient correctement libérés, des portions de protéines, c’est-à-dire de courtes chaînes d’acides aminés, demeureront présentes, jusqu’au niveau intestinal.
C’est ce qu’on appelle les peptides de Gluten (un peptide est une chaîne courte d’acides aminés).
Le fait que le Gluten puisse être complètement dégradé en acides aminés libres ou que des peptides de Gluten persistent dépendra de la quantité de gluten consommée, de la qualité de la mastication et également des capacités digestives de l’individu, c’est-à-dire des quantités d’enzymes digestives produites.
Lorsque le Gluten est correctement dégradé en acides aminés libres, il ne présentera pas de pathogénicité : ce sont les peptides non digérés qui ont un effet pathogène.
Les peptides pathogènes de Gluten provoquent la porosité intestinale
Nos intestins sont chargés de l’absorption des nutriments, leurs parois sont recouvertes d’une fine couche de cellules : les entérocytes, chargés de cette absorption.
Ces cellules sont unies entre elles par des jonctions dites serrées, qui permettent de former une barrière face à l’intérieur de notre intestin et de n’absorber que sélectivement les nutriments.
Lorsque des peptides de Gluten demeurent présents au niveau intestinal, ils vont entraîner l’ouverture des jonctions serrées et provoquer une porosité intestinale (via la régulation positive de la Zonuline).
En conséquence de l’augmentation de la perméabilité de l’intestin, les peptides dérivés du gluten atteindront la muqueuse et déclencheront une réponse immunitaire, générant alors des troubles d’intolérance au Gluten.
Les types d’intolérance au Gluten
L’intolérance au gluten est un terme générique intégrant trois types principaux de troubles liés au gluten : la maladie cœliaque auto-immune, l’allergie au blé et la sensibilité au gluten non cœliaque.
Ces troubles présentent des symptômes similaires, notamment des ballonnements, des vomissements et de la diarrhée.
La maladie cœliaque
La maladie cœliaque est une entéropathie auto-immune causée par des facteurs génétiques et environnementaux. Sa prévalence mondiale estimée à environ 1% de la population.
La maladie cœliaque est généralement diagnostiquée par un examen sérologique.
Elle provoque une inflammation intestinale, suivie de l’atrophie des villosités intestinales, il se produit également une perte de poids et une diarrhée chronique. Cette maladie a des caractéristiques auto-immunes marquées.
Allergie au blé
L’allergie au blé correspond à une allergie alimentaire qui implique la production d’anticorps de type IgE. L’allergie se produit en quelques heures après la consommation et ne cause aucun dommage gastro-intestinal permanent.
Sensibilité au gluten non cœliaque
Un autre trouble lié au gluten a récemment été avancé, il s’agit de la sensibilité au gluten non cœliaque. Il est donc possible de manifester des troubles d’intolérance au gluten et une inflammation, sans avoir la maladie cœliaque ni d’allergie.
Souvent les personnes ayant détecté des symptômes d’inflammation intestinale, de diarrhées et de ballonnement liées à la consommation de gluten se voient conseiller de continuer à consommer du gluten après des résultats négatifs au test de maladie cœliaque ou d’allergie alimentaire.
Ils peuvent néanmoins être concernés par la sensibilité au Gluten.
Comment puis-je lutter contre les troubles liés à la consommation de Gluten ?
Pour éviter l’exposition de notre intestin aux peptides pathogènes de gluten, il est possible d’opter pour un régime sans Gluten, une option qui a fait ses preuves dans le traitement de la maladie cœliaque et dans la prévention des allergies alimentaires.
Lorsque l’intolérance engage seulement la sensibilité au Gluten, une thérapie enzymatique offre également de bons résultats.
En effet la prise d’un complément d’enzymes digestives permet de soutenir la digestion et ainsi de diminuer la présence des peptides pathogènes de Gluten au niveau intestinal.
Ces compléments d’enzymes digestives devront comporter de la pepsine, des protéases ou également de la pancréatine (complexe d’enzymes produites par le pancréas qui contient des protéases).
Ces compléments d’enzymes digestives seront pris au moment de la consommation d’aliments contenant du gluten, car elles doivent accompagner le bol alimentaire.
Par ailleurs il est à considérer que les aliments qui contiennent du blé, mais dont l’élaboration n’implique pas une levée de la pâte comporteront une quantité inférieure de Gluten.
Car rappelons que le Gluten se forme durant le processus de panification, lorsque la farine est mélangée avec de l’eau et que l’on laisse reposer la pâte.
C’est pour cette raison que la consommation de pains aux grains entiers ou de pâtes sont souvent moins problématique et génèrent moins d’intolérance que la consommation de pain à la farine levée.
